Функции белка в организме человека презентация. Белки

1 слайд

2 слайд

Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом. Ф.Энгельс Цель урока: Продолжить расширение и углубление знаний о важнейших органических веществах клетки на основе строения белков, сформировать знания о важнейшей роли белков в органическом мире, реализацию понятия о единстве естественнонаучных дисципли

3 слайд

Задачи урока: а) образовательные - актуализировать знания, необходимые для изучения темы; - познакомить учащихся со строением белков; - подвести их к сознательному изучению функции белков; б) развивающие - развитие общеучебных умений и навыков; - развитие умения анализировать информацию, сравнивать предложенные объекты, классифицировать по различным признакам, обобщать; работать по аналогии; - развитие познавательного интереса и творческих способностей; в) воспитывающие - воспитание сознательного отношения к здоровому образу жизни; - воспитание нравственного отношения к жизни как наивысшей ценности; - формирование навыков адаптации к условиям постоянно изменяющейся жизни с помощью приобретенных знаний, умений и навыков

4 слайд

О чём пойдёт речь? Жерар Мюльдер - голландский биохимик, который впервые в 1838 году открыл протеин. Слово "протеин" происходит от греческого слова "протейос", что означает "занимающий первое место".

5 слайд

Наша задача: выяснить химическое строение и биологическую роль белков. И в самом деле, все живое на земле содержит белки. Они составляют около 50 % сухого веса тела всех организмов. У вирусов содержание белков колеблется в пределах от 45 до 95 %. В клетке бактерий кишечной палочки - 5 тыс. молекул органических соединений, из них – 3 тыс. - белки. В организме человека более 5 мил. белков

6 слайд

7 слайд

Названия каких белков Вы помните? Где они находятся? альбумин миозин пепсин интерферон

8 слайд

9 слайд

Как устроен белок? Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. H R1 O NH2 – аминогруппа N – C – C R – радикал H H OH COOH – карбоксильная группа

10 слайд

11 слайд

В состав белков входит 20 различных аминокислот (их называют волшебными), отсюда следует огромное многообразие белков.

12 слайд

13 слайд

Лабораторная работа Работаем по инструктивным карточкам. Цветные реакции на белки: Ксантопротеиновая; Биуретовая; Цистеиновая.

14 слайд

Назовите структуры белка и виды химических связей, соответствующих этим структурам

15 слайд

Как устроен белок? Первичная - прямая цепочка из аминокислот, удерживается пептидными связями. Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию.

16 слайд

Как устроен белок? Вторичная структура - упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль. Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами Третичная структура - укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных)

17 слайд

Как устроен белок? Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям.

18 слайд

Химические свойства белков Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и химических реагентов

19 слайд

При денатурации происходит как полное разрушение структур белка, так и частичное. Если первичная структура не разрушена, то этот процесс называется ренатурация Химические свойства белков

20 слайд

21 слайд

Функции белков Структурная Участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос, рога, шерсть (кератин), сухожилий, кожа (коллаген) и т.д. Двигательная Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных: миозин - мышцы

22 слайд

Функции белков Транспортная Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.

23 слайд

Функции белков Защитная В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений. Сигнальная В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку: родопсин - зрительный пурпур

24 слайд

Функции белков Регуляторная Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов. Энергетическая При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Запасающая В растениях белки запасаются в виде алейроновых зёрен, в организме животных не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

Функции белков
1. Структурная функция.
Белки входят в состав всех
клеточных
органелл:
мембранных - плазмалемма,
ядерная
оболочка,
эндоплазматическая
или
ретикулярная
сеть
(ЭР),
комплекс Гольджи, лизосомы,
пероксисомы,
вакуоль,
митохондрии, пластиды - и
немембранных - хромосомы,
рибосомы, клеточный центр
(центриоли),
реснички
и
жгутики, микрофиламенты.

2. Каталитическая функция.
Все ферменты - белки. Эта функция в 1982 году перестала
считаться уникальной. Выяснилось, что некоторые РНК тоже
обладают каталитической активностью. Их называют
РНКзимами.
3. Защитная функция (пока
уникальна).
Антитела
это
белки.
Иммуноглобулины "склеивают"
антигены
и
образуется
преципитат

4. Регуляторная функция.
На клеточном уровне: белки - репрессоры и белки активаторы транскрипции.
На организменном уровне: некоторые гормоны
белки.
Например, инсулин - гормон поджелудочной железы.
Регулирует переход глюкозы через плазмалемму. При
недостаточной секреции инсулина развивается
тяжелое
заболевание
сахарный
диабет.
Соматотропин - гормон роста. Образуется в передней
доле
гипофиза.
Там
же
образуется
и
адренокортикотропный гормон (АКТГ). Он действует
на кору надпочечников, регулируя синтез стероидных
гормонов.

5. Трансформация энергии.
Белки сечатки глаза родопсин и ретинен трансформируют
световую энергию в электрическую. Актино-миозиновые
комплексы в мышцах преобразуют энергию химических
связей в механическую.
6. Транспортная функция.
Гемоглобин
осуществляет
транспорт
О2,
СО2.
Трансферрин
транспорт
железа.
Системы пермеаз - это мембранные белки, которые
переносят полярные соединения через мембрану как по,
так и против градиента концентрации.

7. Энергетическая функция.
11 из 20 аминокислот, входящих в состав белков, в
организме человека "сгорают" с выделением энергии.
Это - заменимые аминокислоты. Они могут быть
синтезированы в клетке из продуктов расщепления
углеводов и липидов
8. Буферная функция.
Любой белок - амфотерный полиэлектролит. Белки
способствуют поддержанию определенных значений рН
в разных отсеках клетки, обеспечивая этим
компартментализацию.

9. Питательная функция.
а) Поставка незаменимых аминокислот. У человека 9 из
20 аминокислот не могут быть синтезированы в
организме. Они должны поступать извне.
Понятие "заменимые и незаменимые аминокислоты" видоспецифическое и касается только животных и
грибов.
б) Запасные белки для развития зародыша и
вскармливания младенца. Например, казеин - белок
молока, овальбумин - яичный белок, глиадин - белок
зерен пшеницы.

АМИНОКИСЛОТА

Формула верна для 19 из
20
аминокислот,
встречающихся в белках. В
состав белков, кроме этих
19 аминокислот, входит
одна иминокислота пролин.
Во всех аминокислотах
имеется
аминогруппа.
Отсюда и название - "α
аминокислоты".
В природе существуют две формы стереоизомеров: L (левовращающие) и
D (правовращающие). Помимо L - аминокислот, входящих в белки, в
организме есть и D-аминокислоты, которые в белки не включаются.
Общая формула аминокислоты показана на рисунке

ПРОТЕИНОГЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ КЛАССИФИЦИРУЮТСЯ:
- по строению боковой цепи (R-группы)
алифатические, ароматические и гетероциклические аминокислоты;
- по дополнительным группам в радикале
диаминомонокарбоновые (две NH2 -группы и одна СООН-группа),
моноаминодикарбоновые (одна
NH2 -группа и две СООН-группы),
гидроксиаминокислоты, серосодержащие, иминокислоты (NH)
- по положению изоэлектрической точки
нейтральные, основные и кислые
- по полярности R-групп, т.е. способности R-групп к взаимодействию с водой
при соответствующих внутриклеточных условиях рН (рН вблизи 7,0) ,
с неполярными или гидрофобными R-группами, полярными, но не
заряженными R-группами, отрицательно заряженными R-группами и
положительно заряженными R-группами
- по способности к синтезу в животном организме
а заменимые и незаменимые.

1. Неполярные или гидрофобные радикалы.
Алифатические - аланин, валин, лейцин, изолейцин.
Серусодержащий метионин. Ароматические - фенилаланин,
триптофан. Иминокислота пролин.
2. Полярные, но незаряженные радикалы. Глицин.
Оксиаминокислоты
серин,
треонин,
тирозин.
Содержащий
сульфгидрильную
группу
цистеин.
Содержащие амидную группу: аспарагин, глутамин.
3. Отрицательно заряженные радикалы. Аспарагиновая
кислота, глутаминовая кислота.
4. Положительно заряженные радикалы.
Лизин, аргинин, гистидин.

Пептидная связь

Полипептид

H2N- СН - СО - (NН - СН - СО) n - NН - СН - СООН
│
│
│
R
R
R
(N-конец)
(С-конец)
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА линейна, представлена
последовательностью
аминокислот,
соединенных пептидными связями

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
Вторичная структура является пространственной, она
образуется только водородными связями пепидного остова
между группами С=О и N-H разных аминокислот.
Выделяют α-спираль, β-складчатый лист и коллагеновую
спираль

Классификация по типу строения
Фибриллярные белки
Глобулярные белки
Мембранные белки

Типы расположения вторичной структуры в глобулах

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
Третичная структура белка - это пространственная
конформация полипептида, имеющего вторичную структуру,
и обусловленная взаимодействиями между радикалами.
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА ПОЛНОСТЬЮ ЗАДАЕТСЯ ПЕРВИЧНОЙ

Строение белковСТРОЕНИЕ БЕЛКОВ
Белки - высокомолекулярные органические
соединения, состоящие из остатков αаминокислот.
В состав белков входят углерод, водород, азот,
кислород, сера. Часть белков образует комплексы
с другими молекулами, содержащими фосфор,
железо, цинк и медь.
Белки обладают большой молекулярной массой:
яичный альбумин - 36 000, гемоглобин -
152 000, миозин - 500 000. Для сравнения:
молекулярная масса спирта - 46, уксусной
кислоты - 60, бензола - 78.

Аминокислотный состав белков

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ
Белки - непериодические полимеры,
мономерами которых являются α-аминокислоты.
Обычно в качестве мономеров белков называют
20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях
их обнаружено свыше 170.
В зависимости от того, могут ли аминокислоты
синтезироваться в организме человека и других
животных, различают: заменимые аминокислоты
- могут синтезироваться; незаменимые
аминокислоты - не могут синтезироваться.
Незаменимые аминокислоты должны поступать в
организм вместе с пищей. Растения синтезируют
все виды аминокислот.

Аминокислотный состав белков

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ
В зависимости от аминокислотного состава,
белки бывают:
полноценными - содержат весь набор
аминокислот;
неполноценными - какие-то аминокислоты в их
составе отсутствуют. Если белки состоят только из
аминокислот, их называют простыми. Если белки
содержат помимо аминокислот еще и
неаминокислотный компонент (простетическую
группу), их называют сложными. Простетическая
группа может быть представлена металлами
(металлопротеины), углеводами (гликопротеины),
липидами (липопротеины), нуклеиновыми
кислотами (нуклеопротеины).

Аминокислотный состав белков

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ
Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–
СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу
(остальная часть молекулы). Строение радикала у разных
видов аминокислот - различное. В зависимости от
количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в
состав аминокислот, различают: нейтральные
аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и
одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие
более одной аминогруппы; кислые аминокислоты,
имеющие более одной карбоксильной группы.
аминогруппа
карбоксильная
группа

Пептидная связь

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ
Пептиды - органические вещества, состоящие из остатков аминокислот,
соединенных пептидной связью.
Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации
аминокислот.
При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной
группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь,
которую и называют пептидной. В зависимости от количества
аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают
дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи
может повторяться многократно.
Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида
находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом
- свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ
Выполнение белками определенных
специфических функций зависит от
пространственной конфигурации их молекул,
кроме того, клетке энергетически невыгодно
держать белки в развернутой форме, в виде
цепочки, поэтому полипептидные цепи
подвергаются укладке, приобретая
определенную трехмерную структуру, или
конформацию. Выделяют 4 уровня
пространственной организации белков:
первичный, вторичный, третичный и
четвертичный.

Первичная структура белка

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА
Это последовательность расположения аминокислотных
остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу
белка. Связь между аминокислотами - пептидная.
Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число
теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком
чередования аминокислот, - 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них
еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека
обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от
друга, так и от белков других организмов.

Вторичная структура

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
Это упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль
(имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются
водородными связями, возникающими между карбоксильными
группами и аминогруппами.
Практически все СО- и NН-группы принимают участие в
образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но,
повторяясь многократно, придают данной конфигурации
устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры
существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы,
ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате
возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и
установления гидрофобных взаимодействий между радикалами
аминокислотных остатков.
Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильногидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные
радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то
время как гидрофильные радикалы в результате гидратации
(взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности
молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется
дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами
серы двух остатков цистеина.
На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела,
некоторые гормоны.

Четвертичная структура

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА
Она характерна для сложных белков, молекулы которых
образованы двумя и более глобулами. Субъединицы
удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и
электростатическим взаимодействиям. Иногда при
образовании четвертичной структуры между субъединицами
возникают дисульфидные связи.
Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную
структуру, является гемоглобин. Он образован двумя αсубъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя βсубъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой
субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Свойства белков

СВОЙСТВА БЕЛКОВ
Белки сочетают в себе основные и кислотные
свойства, определяемые радикалами аминокислот:
чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче
выражены его кислотные свойства.
Способность отдавать и присоединять Н+ определяют
буферные свойства белков; один из самых мощных
буферов - гемоглобин в эритроцитах,
поддерживающий рН крови на постоянном уровне.
Есть белки растворимые (фибриноген), есть
нерастворимые, выполняющие механические функции
(фиброин, кератин, коллаген).
Есть белки активные в химическом отношении
(ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к
воздействию различных условий внешней среды и
крайне неустойчивые.

Свойства белков

СВОЙСТВА БЕЛКОВ
Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые
металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание) могут
вызывать нарушение структурной организации молекулы белка.
Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле
белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является
разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка.
Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении
условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная,
затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной
конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие,
делает невозможным выполнение белком свойственных ему
биологических функций.
Если денатурация не сопровождается разрушением первичной
структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит
самовосстановление свойственной белку конформации. Такой
денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны.
Процесс восстановления структуры белка после денатурации
называется ренатурацией. Если восстановление пространственной
конфигурации белка невозможно, то денатурация называется
необратимой.

Функции белков

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Функция
Примеры и пояснения
Строительная
Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран
(липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная
Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в
легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают
активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная
Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин
регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная
В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые
белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует
остановке кровотечений.
Двигательная
Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная
В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в
ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и
передачу команд в клетку.
Запасающая
В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря
белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо
не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а
Энергетическая затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки
используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками - ферментами, которые ускоряют биохимические
Каталитическая реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при
фотосинтезе.

Содержание. Введение I. История открытия белков II. Строение белков. 1.Структура белков; 2.Пространственная структура; 3.Свойства белков; III.Функции белков. IV.Практическая работа. 1.Денатурация белка; 2.Доказательство функционирования белков как биокатализаторов 3.Цветные реакции на белки V. Вывод. VI. Литература.

Введение. Ф. Энгельс г.г. Белки - это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. «Жизнь – это способ существования белковых тел». Опираясь на достижения современного ему естествознания, Ф.Энгельс заложил научные философско-теоретические основы представлений о жизни и белке как о ее самом существенном носителе и определителе. Правильность теории Ф.Энгельса полностью подтверждается современной биологической химией, молекулярной биологией и биофизикой, располагающими более разносторонними экспериментальными данными, как о химическом строении белков, так и об их роли и значении в жизнедеятельности.

История открытия. Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство. Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений (свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. п.).

К началу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков. Уже в 1803 г. Дж. Дальтон дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот. В 1810 г. Ж. Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава. Решающее значение для понимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот. Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus (1806). В это же время Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты.

Открытие аминокислот в составе белка. АминокислотагодисточникКто впервые выделил Глицин1820желатинаА. Браконно Тирозин1848КазеинФ.Бопп Серин1865ШелкЭ. Крамер Глутаминовая кислота 1866Растительные белки Г. Риттхаузен Лизин1895КазеинЭ. Дрексель Цистин1899Вещество рога К. Мернер Триптофан1902КазеинФ. Гопкинс, Д.Кол Изолейцин1904фибринФ. Эрлих Треонин1925Белки овсаС.Шрайвер

Структура белков. Белки – это сложные органические вещества, выполняющие в клетке важные функции. Они представляют собой гигантские полимерные молекулы, мономерами которых являются аминокислоты. У каждой аминокислоты имеется карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-NH 2). Наличие в одной молекуле кислотной и основной групп обусловливает их высокую реактивность. Между соединившимися аминокислотами возникает химическая связь, называемая пептидной, а образовавшееся соединение нескольких аминокислот называют пептидом. В природе известно более 150 различных аминокислот, но в построении белков живых организмов обычно участвуют только 20. Незаменимыми для человека являются - валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, метионин, триптофан,треонин, лизин.

Вторичная представляет спираль с водородными связями. Первичная структура белка обусловлена пептидными связями. Третичная- более тугая, спираль с сульфидными связями - глобула. Белки начинают выполнять свои функции. Четвертичная - объединяет несколько глобул (гемоглобин).

Денатурация зависит: 1)от времени воздействия 2)от природы белка 3)от силы действующего фактора Воздействующие факторы: а) повышение температуры б) радиация в) щелочь и кислоты г) тяжёлые металлы д) спирт е) давление Свойства белков. Денатурация - разрушение структуры белка. Ренатурация - процесс восстановления структуры белка.

Функции белков. 1.Строительная – белки являются составной частью всех частей организма. 2.Ферментативная – белки ускоряют течение всех химических реакций, необходимых для жизни организма. 3.Двигательная – белки обеспечивают сокращение мышечных волокон, движение ресничек и жгутиков, перемещение хромосом при делении клетки, движение органов растения. 4.Транспортная – белки переносят различные вещества внутри организма. 5.Энергетическая – расщепление белка служит источником энергии для организмов. 6.Защитная – белки распознают и уничтожают опасные для организма вещества и др. 7.Сигнальная – реакция на изменение физических, химических факторов. 8.Регуляторная – белки-гормоны оказывают влияние на обмен веществ.

Практическая работа. 1. Денатурация белков спиртом. Цель: рассмотреть процесс денатурации белка. Оборудование: Раствор белка, пробирка, спирт. I.Наливаю в пробирку 1 мл раствора белка куриного яйца. II.Добавляем несколько капель этилового спирта. Вывод: при взаимодействии белка со спиртом наблюдаем выпадение нерастворимого осадка, значит происходит денатурация белка.

2. Доказательства функционирования белков как биокатализаторов. Цель: доказать каталитическое действие белков – ферментов, показать их высокую специфичность, а также наивысшую активность в физиологической среде. Оборудование: Чаша Петри, накрахмаленная ткань, раствор сахарозы, 1% раствор йода в йодиде калия, ватная палочка. Вывод: Амилаза слюны расщепляет крахмал на глюкозу, глюкоза синего окрашивания с йодом не дает, поэтому на ткани наблюдаем рисунок из белых полос.

3. Обнаружение белков в биологических объектах. Качественные реакции на белки (биуретовая). Цель: доказать присутствие в биологических объектах таких важных органических веществ, как белки. Оборудование: Пробирка, яичный белок, марля, дистиллированная вода, гидроокись натрия, сульфат меди, азотная кислота. CuSO 4 + 2NaOH = Cu(OH) 2 + Na 2 SO 4 Cu(OH) 2 + альбумин – фиолетовое окрашивание Вывод: Появление фиолетового окрашивания доказательство белка в растворе.

Белки – это обязательная составная часть всех живых клеток, они играют важную роль в живой природе, являются главным, ценным и незаменимым компонентом питания, основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движений, развитие иммунных реакций, необходимы для функционирования всех органов и систем организма. Знание процесса биосинтеза белков в живой клетке имеет огромное значение для практического решения задач в области сельского хозяйства, промышленности, медицины, охраны природы. Решение их невозможно без знания законов генетики. Новейшие достижения генетики связаны с развитием генной инженерии. Генная инженерия обеспечила возможность сравнительно дешево производить в больших количествах практически любые белки Вывод.

Литература. 1.Беляев Д.К., Рувинский А.О. «Общая биология», М., «Просвещение», 1991г. 2.Березин Б.Д., Березин Д.Б. Курс современной органической химии. Учебное пособие для вузов. М., «Высшая школа», 1999.г. 3.Брем З., Мейнке И. «Биология. Справочник школьника и студента», М., «Дрофа», 1999г. 4.Заяц Р.Г., Рачковская И.В., Стамбровская В.М. «Пособие по биологии для абитуриентов», Минск, «Вышейшая школа», 1996г. 5.Зубрицкая А.В. «Молекулярная биология»10 класс, «Корифей»; Волгоград, 2006г. 6.Полянский Ю.И. «Общая биология», М., «Просвещение», 2000г. 7.Пономарева И.Н., Корнилова О.А., Чернова Н.М. «Основы общей биологии», М., «Вентана-Граф», 2005г. 8.Тейлор Д., Грин Н., Стаут У., «Биология» том 1 Издательство «Мир», Москва, 2008г. 9.Трайтак Д.И. «Биология. Справочные материалы», М., «Просвещение», 1994г. 10.Химиясправочник для абитуриентов и студентов». М., «АСT-Фолио», 2000 г. 11.Энциклопедия для детей Химия, М., «Аванта+», 2000г. 12.Энциклопедия для детей Биология, М., «Аванта+», 1998г.

Ф. Энгельс

Тема: «Функции белков»

Цель урока:

1. Выяснить, действительно ли белки являются «основой жизни»
2. Доказать, что белки «основа жизни» на основе изучения свойств и функций белков

1. Строение белков
2.Классификация и свойства белков

Биологическая разминка 1.Структура белковой молекулы

1. Высокомолекулярное органическое соединение, состоящее из повторяющихся звеньев
2. Нарушение природной структуры белка
3. Повторяющиеся звенья – простые молекулы
4. Биополимеры; мономеры – аминокислоты
5. Прочная ковалентная полярная; между аминокислотами в белке
6. Обратимая денатурация
7. Нарушение первичной структуры белка

1.Почему врачи рекомендуют принимать жаропонижающие лекарства, если у больного температура превышает 38 о C?
2.Почему из сваренного яйца никогда не появится цыплёнок?
3.Почему работникам химических производств, при отравлениях солями тяжелых металлов (Cu,Pb,Рg) пострадавшим дают молоко? Дайте гигиеническое обоснование для изучений функций белка?

1.Что представляют ферменты?
2.Каковы их функции?
3.В чём сущность каталитической реакции?
4.Чем отличается фермент от катализатора?
5.Как факторы влияют на работу фермента?
6. Что вы узнали о ферменте каталаза?

Вещество, на которое оказывает действие фермент, называется субстратом . Вещества, получающиеся в результате ферментативной реакции, называются продуктами реакции

Поисковое задание

1. Опорный конспект

2. Учебник 10 класса (профиль) - стр.98-99

3. Справочное пособие – стр. 107 - 110

Строительная
Рецепторная
Регуляторная
Транспортная
Защитная
Токсины
Двигательная
Энергетическая
Запасающая
Каталитическая

1. Структурная - белки участвуют в формировании клеточных и внеклеточных структур, например входят в состав клеточных мембран, волос (кератин), сухожилий (коллаген) и др.

2. Сигнальная (рецепторная) - в мембраны клеток встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды и передавать таким образом сигналы в клетку

3. Регуляторная некоторые гормоны имеют белковую природу. Например, инсулин, регулирующий уровень глюкозы в крови

4. Транспортная В клеточных мембранах присутствуют особые транспортные белки, способные связывать определённые вещества (глюкозу, аминокислоты) и переносить их внутрь клеток. Гемоглобин транспортирует кислород и частично углекислый газ

5. Защитная Иммуноглобулины (антитела) обладают способностью распознавать проникшие в организм чужеродные белки или микроорганизмы и обезвреживать их. Фибриноген и протромбин участвуют в процессе свертывания крови и предохраняют организм от кровопотерь.